علوم الأغذية في العراق

نموذج تلائم المستحدث

أصدقائي الأعزاء 🌟 ​حتى يتوضح إلكم الموضوع أكثر وتثبت الفكرة ببالكُم هذا مقطع توضيحي سريع وممتاز على يوتيوب يشرح طريقة القفل والمفتاح Lock and Key Theory للإنزيمات ​أهم النقاط اللي يوضحها الفيديو: ​الإنزيم Enzyme يمثل القفل ويحتوي على موقع فعال Active Site محدد الشكل ​المادة الأساس Substrate تمثل المفتاح ترتبط بالموقع الفعال بشكل دقيق وخاص جداً ​التخصصية الإنزيم ما يرتبط بغير مادتة الخاصة لأن شكل الموقع الفعال ما يرهم لأي مادة ثانية. ​تكوين المعقد والنواتج بعد الارتباط يتكون معقد Enzyme-Substrate Complex وبعدها الإنزيم يكسر المادة أو يربطها ويحولها إلى نواتج Products وينفصل هو بدون ما يتغير حتى يرجع يشتغل من جديد ​دائماً حاولوا تشوفون هيچ مقاطع أنيميشن وتوضيحية قصيرة على يوتيوب لأن الرؤية البصرية تسهل الحفظ والفهم بشكل مو طبيعي رابط الفديو https://youtu.be/dRV1IFKVV78?si=hpDW6k8bAU2TsNys

شكراً حبيبي ادمن مريم على شرح 🌟💕

اذا عدكم اي سؤال او اضافة تفضلو نسمعكم.

لهنا نكون خلصنا محاضرة اليوم الي تكلمنا بيها عن الانزيمات، ان شاء الله المحاضرة القادمة راح نتكلم عن الهرمونات حتى تفرقون بينهن. تصبحون على الف خير ✨🤍🌺

وآخر شي: شنو أريدكم تفرقون بينه؟ الإنزيم → المادة المحفزة. المادة الأساس → المادة اللي يشتغل عليها الإنزيم. الموقع الفعال → المكان اللي ترتبط بيه المادة. طاقة التنشيط → الطاقة اللازمة لبدء التفاعل. الناتج → المادة اللي تتكون بعد التفاعل. المثبط → مادة تقلل نشاط الإنزيم. المساعد الإنزيمي → مادة تساعد بعض الإنزيمات على أداء وظيفتها.

هسه خلونا نجمع المحاضرة كلها بسلسلة وحدة اعزائي، إذا أريدكم تطلعون من المحاضرة اليوم بفكرة وحدة، خلي تكون هاي: الجسم بيه آلاف التفاعلات الكيميائية، وكثير منها يحتاج إنزيمات حتى يصير بسرعة مناسبة للحياة. الإنزيم يرتبط بمادة معينة نسميها المادة الأساس، عن طريق منطقة محددة نسميها الموقع الفعال. الارتباط ممكن نفهمه بنموذج المفتاح والقفل، أو بصورة أدق بالتلاؤم المستحث، حيث يتغير شكل الموقع الفعال بشكل بسيط حتى يناسب المادة. من يصير الارتباط، الإنزيم يساعد التفاعل عن طريق تقليل طاقة التنشيط، مثل تقريب المواد أو توجيهها أو إضعاف بعض الروابط. بعدها تتحول المادة الأساس إلى ناتج، ينفصل الناتج، والإنزيم يبقى موجود حتى يشارك بتفاعل جديد. لكن نشاط الإنزيم مو ثابت؛ يتأثر بالحرارة والحموضة وكمية المادة الأساس وكمية الإنزيم وغيرها. وأكو مواد ممكن تقلل نشاطه، نسميها مثبطات؛ بعضها ينافس المادة على الموقع الفعال، وبعضها يرتبط بمكان آخر ويغير نشاط الإنزيم. ولهذا الإنزيمات مو مجرد مواد تساعد على الهضم؛ هي أساس كثير من العمليات الحيوية داخل الجسم، وكذلك إلها دور مهم جدًا في علوم الأغذية والصناعات الغذائية.

الإنزيمات مو بس داخل جسم الإنسان وهنا كطلاب علوم أغذية لازم ننتبه. الإنزيمات موجودة أيضًا بالأغذية نفسها. مثلاً: الأناناس يحتوي إنزيمات تساعد على تكسير بعض البروتينات. الكيوي يحتوي إنزيمًا بروتينيًا يساعد على تكسير البروتين. ولهذا بعض الفواكه ممكن تستخدم في تطرية اللحوم. والإنزيمات نستخدمها أيضًا بالصناعات الغذائية في عمليات مثل: صناعة الجبن. منتجات الألبان. صناعة الخبز. معالجة العصائر. تحويل النشويات. تحسين بعض خصائص الأغذية.

وهل الإنزيم يحتاج مواد تساعده؟ بعض الإنزيمات تحتاج مساعدات حتى تشتغل بكفاءة. أكو مواد مساعدة غير عضوية، غالبًا تكون أيونات معدنية، مثل: المغنيسيوم والزنك والحديد. وأكو مواد عضوية مساعدة تسمى مساعدات إنزيمية. وهنا نرجع لموضوعنا السابق: بعض الفيتامينات، خصوصًا فيتامينات مجموعة B، تدخل في تكوين أو عمل هذه المواد المساعدة. فممكن نكول: الفيتامين مو هو الإنزيم، لكنه أحيانًا يساعد الإنزيم حتى يشتغل بصورة صحيحة. وهذا يربط موضوع الفيتامينات اللي أخذناها بمحاضرتنا الجديدة.

وهل المثبط دائمًا يبقى؟ لا. أكو مثبطات يكون تأثيرها قابلًا للعكس؛ إذا ابتعد المثبط ممكن يرجع الإنزيم لنشاطه. وأكو مثبطات ترتبط بالإنزيم ارتباطًا قويًا جدًا أو تسبب تعديلًا دائمًا، وهنا يكون تأثيرها غير عكوس أو طويل الأمد.

يعني غير التنافسي يرتبط بالمادة الاساس من مكان و الانزيم يرتبط بالمادة الاساس من مكان ثاني.

2️⃣التثبيط غير التنافسي. هنا المثبط ما ينافس المادة الأساس على الموقع الفعال. يرتبط بمكان آخر من الإنزيم. هذا الارتباط يغير طريقة عمل الإنزيم أو بنيته بحيث تقل كفاءته. فحتى لو المادة الأساس موجودة، الإنزيم نفسه صار أقل قدرة على إجراء التفاعل. يعني: التنافسي → المشكلة بالمكان. غير التنافسي → المشكلة بتأثير المثبط على عمل الإنزيم من مكان آخر.

1️⃣ التثبيط التنافسي هنا المثبط يشبه المادة الأساس بما يكفي حتى ينافسها على الموقع الفعال. يعني الاثنين يريدون نفس المكان. إذا المثبط أخذ الموقع: المادة الأساس ما تگدر ترتبط. ولهذا يقل معدل التفاعل. وفي كثير من حالات التثبيط التنافسي، زيادة تركيز المادة الأساس ممكن تقلل تأثير المثبط؛ لأن المادة الأساس تصير عندها فرصة أكبر للارتباط. تخيليها مثل: عدنا كرسي واحد، والمادة الأساس والمثبط الاثنين يريدون يقعدون عليه. 😂

هذا الشي نسميه مثبط. المثبط هو مادة تقلل نشاط الإنزيم أو تمنع التفاعل من الحدوث بكفاءته الطبيعية. وأهم نوعين نحتاج نفهمهم:

بس مثل ما عدنة شي يزيد من معدل التفاعل او نشاط الانزيم، بنفس الوقت عدنة شي ثاني يوقف او يقلل من نشاط الانزيم.

4️⃣كمية الإنزيم إذا المادة الأساس متوفرة، زيادة كمية الإنزيم تعني أن عدنا مواقع فعالة أكثر، وبالتالي ممكن يزيد معدل التفاعل.

3️⃣كمية المادة الأساس. إذا عدنا كمية قليلة من المادة الأساس، وزدناها، غالبًا يزيد معدل التفاعل لأن الإنزيم يحصل على مواد أكثر حتى يشتغل عليها. لكن نوصل إلى نقطة: كل المواقع الفعالة تقريبًا صارت مشغولة. هنا الإنزيمات صارت بحالة تشبع. فإذا أضفنا مادة أساس أكثر، ما راح تستمر سرعة التفاعل بالزيادة بنفس الشكل.

2️⃣درجة الحموضة كل إنزيم عنده بيئة مناسبة من ناحية الحموضة والقلوية. مثلًا: البيبسين مناسب للبيئة الحامضية الموجودة بالمعدة. أما الإنزيمات اللي تعمل في الأمعاء فإلها ظروف مختلفة. إذا تغيرت الحموضة بشكل كبير، ممكن تتغير الشحنات أو البنية الموجودة بالموقع الفعال، وبالتالي يقل النشاط.

1️⃣الحرارة إذا ارتفعت الحرارة ضمن مجال مناسب، ممكن تزداد سرعة التفاعل. لكن إذا ارتفعت الحرارة بشكل كبير، خصوصًا بالنسبة للإنزيمات البروتينية، ممكن تتغير البنية الطبيعية للإنزيم. وهذا يسمى التمسخ. إذا تغير شكل الإنزيم بشكل كبير، الموقع الفعال هم يتأثر، وبالتالي يقل نشاط الإنزيم أو يتوقف. ولهذا الحرارة مهمة جدًا في علوم الأغذية؛ لأن التسخين ممكن يعطل بعض الإنزيمات الطبيعية الموجودة بالأغذية.

طيب، هل الإنزيم يشتغل بنفس الكفاءة دائمًا؟ لا. وهنا ندخل إلى العوامل اللي تأثر على نشاط الإنزيم.